
تعداد نشریات | 26 |
تعداد شمارهها | 447 |
تعداد مقالات | 4,557 |
تعداد مشاهده مقاله | 5,380,005 |
تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 3,580,078 |
ریبونوکلئازها به عنوان عوامل درمانی بالقوه | ||
مجله بیوتکنولوژی کشاورزی | ||
دوره 13، شماره 1، فروردین 1400، صفحه 29-56 اصل مقاله (1.29 M) | ||
نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
شناسه دیجیتال (DOI): 10.22103/jab.2021.16862.1280 | ||
نویسندگان | ||
معصومه وکیلی ازغندی1؛ محمدرضا نصیری* 2؛ شاهرخ قوتی3؛ علی جوادمنش4 | ||
1گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه فردوسی مشهد، مشهد، ایران | ||
2دانشگاه فردوسی مشهد | ||
3گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه گیلان، رشت، ایران | ||
4گروه علوم دامی-دانشکده کشاورزی-دانشگاه فردوسی مشهد-مشهد-ایران | ||
چکیده | ||
هدف: ریبونوکلئازها به دلیل ایجاد سمیت سلولی به عنوان عوامل دارویی دارای پتانسیل درمانی شناخته میشوند. عملکرد بالای این آنزیمها در تخریب رشته RNA و سایر سوبستراهای آنها و به دنبال آن انهدام سلول و یا توقف تقسیم سلولی باعث بروز اثر سمیت سلولی بسیار بالای آنزیمهای مذکور در سلولهای سرطانی مختلف میشود. از این رو در مقاله حاضر به بررسی کاربردهای درمانی ریبونوکلئازها، مسیرهای سلولی و مکانیسم عمل آنها به عنوان عوامل سیتوتوکسیک به منظور توجه به آنها در پژوهشهای حوزه سلامت و درمان پرداخته شده است. مواد و روشها: در این مطالعه با استفاده از کلید واژههای سرطان، ریبونوکلئاز، مهارکننده ریبونوکلئازی و اسید ریبونوکلئیک، در پایگاههای اطلاعاتی معتبر Scopus، SID، IranDoc، PubMed، Google Scholar، Web of Science و IranMedex جستجو انجام شد. به منظور انتخاب مستندات مورد استفاده، تمام مقالاتی که به زبان غیرانگلیسی و فارسی چاپ شده بودند، مقالات تکراری، مقالاتی که امکان دستیابی به متن کامل مقاله وجود نداشت و همچنین مقالاتی که به صورت چکیده ارائه شده بودند حذف گردیدند. نهایتا موارد منتخب به منظور تنظیم مقاله حاضر به طور کامل مطالعه و خلاصهسازی شدند. نتایج: مطالعه و بررسی پژوهشهای انجام شده نشان داد که ریبونوکلئازها توانایی از بین بردن سلولهای تومور را دارا بوده و این آنزیمها خصوصیات ضد ویروسی نیز دارند. از میان این آنزیمها ریبونوکلئاز پانکراس گاوی، ریبونوکلئاز سمینال گاوی، آنکوناز و انژیوژنین به عنوان ریبونوکلئازهای با فعالیت آنتیتوموری بالا شناخته شدهاند که از طریق مسیرهای مختلف سلولی یا ایجاد جهش در جهت افزایش سمیت سلولی فعالیت سیتوتوکسیتی را علیه سلولهای سرطانی بهصورت انتخابی بروز میدهند. همچنین مطالعه مقالات مرتبط با عملکرد ریبونوکلئازها نشان داد که بررسی مسیرهای ژنتیکی سنتز و مکانیسمهای ایجاد سمیت سلولی در این آنزیمها، امکان ایجاد محصولات دارویی جدید را در آینده فراهم خواهد کرد. بهرهگیری از فرآیندهای مهندسی و تغییرات شیمیایی در ساختار لیگاند/رسپتور ممکن است سبب افزایش سمیت مولکولهای ریبونوکلئاز به منظور انتخاب مسیرهای سیتوتوکسیک برای کار بر روی سلولهای بدخیم شود. بنابراین کشف پتانسیل درمانی و بررسی جزییات ارزشهای درمانی ریبونوکلئازها ضروری میباشد. نتیجهگیری: ریبونوکلئازها کاندیدهای دارویی بالقوه با زیست فراهمی کافی هستند و با توجه به اثر سمیت آنها، که بر پایه هیدرولیز انتخابی مولکولهای RNA داخل سلولی و فرآیندهای خاص شناسایی غشاء سلولی میباشد، میتوان از این آنزیمها بهعنوان داروهای ضد تومور و یا عوامل درمانی استفاده کرد. | ||
کلیدواژهها | ||
ریبونوکلئاز؛ سمیت سلولی؛ آپپتوز؛ کاندید دارویی؛ مسیرهای سلولی | ||
مراجع | ||
آریننژاد حمید، نصیری محمدرضا، جوادمنش علی، قوتی شاهرخ، دهقانی حسام، آسوده احمد (1398) طراحی ساختار پروتئینی آنزیم رانپیرناز به عنوان ایمنوتوکسین براساس ریبونوکلئاز پانکراتیک گاوی با استفاده از مطالعات دینامیک و استاتیک مولکولی. پژوهشهای علوم دامی ایران 12، 351-360. References
Akbari B, Farajnia S, Ahdi Khosroshahi S, Safari F et al. (2017) Immunotoxins in cancer therapy: Review and update. Int Rev Immunol 36, 207-219.
Ardelt W, Ardelt B, Darzynkiewicz Z (2009) Ribonucleases as potential modalities in anticancer therapy. Eur J Pharmacol 625, 181–189.
Ardelt B, Ardelt W, Pozarowski P (2007) Cytostatic and cytotoxic Properties of amphinase: A novel cytotoxic ribonuclease from Rana pipiens oocytes. Cell Cycle 6, 3097-3102.
Ariannejad H, Nassiri MR, Javadmanesh A, Ghovvati S et al. (2019) Designing of protein structural of Ranpirnase based on bovine pancreatic ribonuclease with using molecular dynamic and static simulation. Iranian J Anim Sci Res 12, 351-360 (In Persian).
Arnold U, Ulbrich HR (2006) Natural and engineered ribonucleases as potential cancer therapeutics. Biotechnol Lett 28, 1615-1622.
Baranzini N, De Vito A, Orlandi VT, Reguzzoni M et al. (2020) Antimicrobial role of RNASET2 protein during innate immune response in the medicinal leech hirudo verbana. Front Immunol 11, 370.
Benito A, Ribo M, Vilanova M (2005) On the track of antitumour ribonucleases. Mol BioSyst 1, 294-302.
Boix E, Acquati F, Leonidas D, Pulido D (2020) Editorial: Role of Ribonucleases in immune response regulation during infection and cancer. Front Immunol 11, 236.
Bosch M, Benito A, Ribo M (2004) A nuclear localization sequence endows human pancreatic ribonuclease with cytotoxic activity. Biochem 24, 2167-2177.
Bracale A, Castaldi F, Nitsch L, D’Alessio G (2003) A role for the intersubunit disulfides of seminal RNase in the mechanism of its antitumor action. Eur J Biochm 270, 1980-1987.
Burnysheva KM, Petrushanko IY, Spirin PV (2016) Ribonuclease binase induces death in T-cell acute lymphoblastic leukemia cells by apoptosis. Mol Biol 50, 302-306.
Cruz E, Kayser V (2019) Monoclonal antibody therapy of solid tumors: clinical limitations and novel strategies to enhance treatment efficacy. Biologics 13, 33-51.
Cuchillo CM, Nogués MV, Raines RT (2011) Bovine pancreatic ribonuclease: fifty years of the first enzymatic reaction mechanism. Biochemistry 50, 7835-7841.
Danishefsky SJ, Shue YK, Chang MN, Wong CH (2014) Development of Globo‑H cancer vaccine. ACC Chem Res 48, 643-652.
De Lorenzo C, Arciello A, Cozzolino R, Palmer DB et al. (2004) A fully human antitumor immunoRNase selective for ErbB-2-positive carcinomas. Cancer Res 64, 4870-4874.
Dickson KA, Haigis MC, Raines RT (2005) Ribonuclease inhibitor: Structure and function. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol 80, 349–374.
Eller CH, Chao TY, Singarapu KK, Ouerfelli O (2015) Human cancer antigen Globo H is a cell-surface ligand for human Ribonuclease 1. ACS Cent Sci 1,181-190.
Esposito L, Donnarumma F, Ruggiero A, Leone S et al. (2019) Structure, stability and aggregation propensity of a Ribonuclease A-Onconase chimera. Int J Biol Macromol 133, 1125-1133.
Findlay D, Herries DG, Mathias AP, Rabin BR et al. (1961) The active site and mechanism of action of bovine pancreatic ribonuclease. Nature 190, 781–784.
Formoso E, Matxain JM, Lopez X (2010) Molecular dynamics simulation of bovine pancreatic ribonuclease A - CpA and transition state-like complexes. J Phys Chem 114, 7371–7382.
Forouharmehr A, Nassiri MR, Ghovvati Roudsari S, Javadmanesh A (2020) Production and introduction of a novel immunotoxin based on engineered RNase A for inducing death to Her1-positive cell lines. J Cell Physio 235, 4679-4687.
Ghosh SC, Neslihan Alpay S, Klostergaard J (2012) CD44: A validated target for improved delivery of cancer therapeutics. Expert Opin Ther Targets 16, 635–650.
Gotte G, Laurents DV, Merlino A, Picone D et al. (2013) Structural and functional relationships of natural and artificial dimeric bovine ribonucleases: new scaffolds for potential antitumor drugs. FEBS Lett 587, 3601-3608.
Gotte G, Menegazzi M (2019) Biological activities of secretory RNases: Focus on their oligomerization to design antitumor drugs. Front Immunol 10, 2626.
Graça VC, Silva MS, Reis LV, Sousa F et al. (2014) Ethylenediamine-Derived Chromatographic Ligand to Separate BSA, Lysozyme, and RNase A. Chromatographia 77, 1529–1537.
Guillem P, Jiarui L, Fatima A, Helena L et al. (2019) Testing a human antimicrobial RNase chimera against bacterial resistance. Frontiers in Microbiology 10, 1357.
Haigis MC, Kurten EL, Abel RL, Raines RT (2002) KFERQ sequence in ribonuclease A-mediated cytotoxicity. J Biol Chem 277, 11576 -11581.
Haigis MC, Raines RT (2003) Secretory ribonucleases are internalized by a dynamin-independent endocytic pathway. J Cell Sci 116, 313-24.
Jordaan S, Akinrinmade OA, Nachreiner T, Cremer C et al. (2018) Updates in the development of immunoRNases for the selective killing of tumor cells. Biomedicines 6, 28.
Kanwar SS, Kumar R (2017) Ribonuclease as Anticancer Therapeutics. Enz Eng 6, 162.
Kanwar SS, Mishra P, Meena KR (2016) Ribonucleases and their applications. J Adv Biotechnol Bioeng 4, 17-26.
Kobe B, Deisenhofer J (1996) Mechanism of ribonuclease inhibition by ribonuclease inhibitor protein based on the crystal structure of its complex with ribonuclease A. J Mol Biol 264, 1028-1043.
Lee SY, Kang MS, Jeong WY, Han DW et al. (2020) Hyaluronic acid-based theranostic nanomedicines for targeted cancer therapy. Cancers 12, 940.
Lee HH, Wang YN, Hung MC (2019) Functional roles of the human ribonuclease A superfamily in RNA metabolism and membrane receptor biology. Mol Aspects Med 70, 106–16.
Leich F, Koditz J, Ulbrich-Hofman R, Arnold U (2006) Tandemization endows bovine pancreatic ribonuclease with cytotoxic activity. J Mol Biol 358, 1305–1313.
Liu M, Gou F (2018) Recent updates on cancer immunotherapy. Precis Clin Med 1, 65–74.
Lomax JE, Bianchetti CM, Chang A, Phillips GN et al. (2014) Functional evolution of ribonuclease inhibitor: Insights from birds and reptiles. J Mol Biol 426, 3041–3056.
Makarov AA, Kolchinsky A, Ilinskaya ON (2008) Binase and other microbial RNases as potential anticancer agents. Bioessays 30, 781-90.
Mitkevich VA, Makarov AA, Ilinskaya ON (2014) Cell targets of antitumor ribonucleases. Mol Bio 48, 181-188.
Mohammadabadi MR, Mozafari MR (2019) Enhanced efficacy and bioavailability of thymoquinone using nanoliposomal dosage form. J Drug Delivery Sci Technol 47, 445–453.
Olmo N, Turnay J, Buitrago GG (2001) Cytotoxic mechanism of the ribotoxin-sarcin induction of cell death via apoptosis. Eur J Biochem 268, 2113-2123.
Olombrada M, Lazaro-Gorines R, Lopez-Rodriguez JC (2017) Fungal ribotoxins: A review of potential biotechnological applications. Toxins (Basel. 9, 71.
Pochechueva T, Alam S, Schötzau A, Chinarev A et al. (2017) Naturally occurring anti-glycan antibodies binding to Globo H-expressing cells identify ovarian cancer patients. J Ovarian Res 10, 8.
Pouckova P, Skvor J, Gotte G, Vottariello F et al. (2006) Some biological actions of PEG-conjugated RNase A oligomers. Neoplasma 53, 79–85.
Riccio G, D’Avino C, Raines RT, De Lorenzo C (2013) A novel fully human antitumor ImmunoRNase resistant to the RNase inhibitor. Protein Eng Des Sel 26, 243–248.
Roiz L, Smirnoff P, Bar-Eli M, Schwartz B et al. (2006) ACTIBIND, an actin-binding fungal T2-RNase with antiangiogenic and anticarcinogenic characteristics. Cancer 106, 2295–308.
Saxena A, Saxena SK, Shogen K (2009) Effect of Onconase on double-stranded RNA in vitro. Anticancer Res 29, 1067-71.
Schwartz B, Shoseyov O, Melnikova VO, McCarty M et al. (2007) Cancer Research 67, 5258-5266.
Suhasini AN, Sirdeshmukh R (2006) Transfer RNA cleavages by onconase reveal unusual cleavage sites. J Biol Chem 281, 12201-12209.
Suhasini AN, Sirdeshmukh R (2007) Onconase action on tRNA (Lys3), the primer for HIV-1 reverse transcription. Biophys Res Commun 363, 304-309.
Shruti G, Sukhdev S, Shamsher K (2016) An overview on ribonuclease and their therapeutic effects. Insight Med 1, 1-11.
Suri S, Panda B, Javed S, Mohd A (2007) RNase: A novel enzyme for treatment of cancers. Internet J Oncol 5, 1-5.
Wang X, Li Y, Li Q (2017) Hyaluronic acid modification of RNase and its intracellular delivery using lipid-like nanoparticles. J Control Release 263, 39-45.
Wang Z, Tang Y, Xie L, Huang A et al. (2019) The Prognostic and Clinical Value of CD44 in Colorectal Cancer: A Meta-Analysis. Front. Oncol. 9, 309.
Wu L, Xu Y, Zhao H, Li Y (2020) RNase T2 in inflammation and cancer: Immunological and biological views. Front. Immunol 11, 1554.
Yuki S, Kondo Y, Kato F (2004) Noncytotoxic ribonuclease, RNase T1, induces tumor cell death via hemagglutinating virus of Japan envelope vector. Eur J Biochem 271, 3567-72.
Zhang H, Chen J (2018) Current status and future directions of cancer immunotherapy. J Cancer 9, 1773–1781.
| ||
آمار تعداد مشاهده مقاله: 677 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 401 |