
تعداد نشریات | 26 |
تعداد شمارهها | 447 |
تعداد مقالات | 4,557 |
تعداد مشاهده مقاله | 5,380,005 |
تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 3,580,078 |
مطالعه بیوانفورماتیک پروتئینهای LEA درگیر در تحمل به تنش خشکی در جو (Hordum vulgare L.) و برنج (Oryza sativa L.) | ||
مجله بیوتکنولوژی کشاورزی | ||
دوره 13، شماره 1، فروردین 1400، صفحه 159-182 اصل مقاله (1.41 M) | ||
نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
شناسه دیجیتال (DOI): 10.22103/jab.2021.15483.1208 | ||
نویسندگان | ||
مریم عبدلی نسب* 1؛ مجتبی مرتضوی2 | ||
1استادیار گروه بیوتکنولوژی، پژوهشکده علوم محیطی، پژوهشگاه علوم، تکنولوژی پیشرفته و علوم محیطی، دانشگاه تحصیلات تکمیلی صنعتی و فناوری پیشرفته کرمان. کرمان، ایران. | ||
2پژوهشکده علوم محیطی، پژوهشگاه علوم و تکنولوژی پیشرفته و علوم محیطی، دانشگاه تحصیلات تکمیلی صنعتی و فناوری پیشرفته کرمان. | ||
چکیده | ||
: پروتئینهای تجمعکننده در اواخر دوره جنینی (LEA) در کاهش صدمات سلولی در هنگام کمبود آب و جلوگیری از تودهای شدن پروتئینهای سلول در اثر تنش اسمزی و انجماد نقش دارند. افزایش بیان برخی ژنهای کد کننده این پروتئینها منجر به افزایش مقاومت به تنشهایی چون کمآبی، سرما و شوری در بسیاری از گیاهان شده است. تحلیل دادههای زیستی با کمک ابزارهای بیوانفورماتیک، نقش مهمی در بررسی ژنها و پروتئینها و پیشگویی کارکرد آنها در پاسخ به تنشها دارد . مواد و روشها: در این تحقیق به منظور مطالعه پروتئینهای LEA در دو غله مهم جو و برنج (متحمل و حساس به تنش)، توالیهای مذکور از پایگاههای اطلاعاتی استخراج و با نرمافزار ClustalW درخت فیلوژنی رسم شد. پس از بررسی کلاسهای مختلف LEA در گروههای حاصله، پروتئینها با طول کوتاه حذف و تعدادی از پروتئینهای مختلف مربوط به کلاسهای پروتئینی متفاوت انتخاب گردید. اطلاعات مربوط به خصوصیات توالیها، موتیف آنها، پیشبینی جایگاه درون سلولی و آنالیز باندهای هیدروژنی و غیر هیدروژنی و بررسی فعالیت بیولوژیکی و مولکولی با استفاده از پایگاههای اطلاعاتی ProtParam، EXPASY، MEME، SMART، WoLF PSORT، PIC، WHAT IF و نرمافزار Blast2GO به دست آمد. ساختار سه بعدی این پروتئینها با استفاده از نرمافزارDiscovery Studio ، HyperChem،MODELLER v.10 و SPDBV مدلسازی گردید. نتایج: گروهبندی پروتئینها را در هفت گروه مجزا قرار داد که دهیدرینها بیشترین تعداد توالی را در برگرفتند. اکثر پروتئینها کوچک بوده و دارای وزن مولکولی کمتر از 30 کیلودالتون میباشد. همچنین عموم توالیها دارای بار سطحی بالا میباشند که دلیلی بر آبدوستی و ساختار قابل انعطاف آنها جهت تشکیل ساختار چپرونی برای محافظت در برابر تنش میباشد. جایگاه درون سلولی آنها نشان داد که این پروتئینها در محل هسته سلول قرار دارند. بررسی موتیفها در گروههای مختلف نشانگر حضور مکانهای حفاظت شده در بین اعضای یک گروه میباشد. پیشبینی فعالیت مولکولی و بیولوژی توالیها، بیانگر نقش این پروتئینها به تفکیک گروههای حاصله در مقاومت به تنشها ازجمله تنش خشکی و فولدینگ از طریق فعالیت بایندینگ و یا کاتالیک میباشد. نتیجهگیری: گیاه جو به عنوان گیاه مقاوم به تنش عمدتا دارای توالیهای دهیدرین و گیاه برنج به عنوان گیاه حساس به تنش عمدتا توالیهای LEA4 و LEA2 را در بر دارند. | ||
کلیدواژهها | ||
برنج؛ پروتئینهایLEA؛ تنش؛ جو؛ مطالعات بیوانفورماتیک | ||
سایر فایل های مرتبط با مقاله
|
||
مراجع | ||
احسنی محمدرضا، محمدآبادی محمدرضا، اسدی فوزی و همکاران (1398) بیان ژن لپتین در بافت چربی زیرپوستی گاوهای هلشتاین با استفاده از Real Time PCR. مجله بیوتکنولوژی کشاورزی 11(1)، 150-135. هادی زاده مرتضی، محمدآبادی محمدرضا، نیازی علی و همکاران (1392). استفاده از ابزارهای بیوانفورماتیکی در مطالعه اگزون شماره ۲ ژن GDF۹ در بزهای تالی و بیتال. ژنتیک نوین 8(3)، 288-283. هادی زاده مرتضی، نیازی علی، محمدآبادی محمدرضا و همکاران (1393). بررسی بیوانفورماتیکی اگزون شماره دو ژنBMP15 در بزهای تالی و بیتال. ژنتیک نوین 9(1)، 120-117. References Ahsani MR, Mohammadabadi MR, Asadi Fozi M et al. (2019) Effect of Roasted Soybean and Canola Seeds on Peroxisome Proliferator‐Activated Receptors Gamma (PPARG) Gene Expression and Cattle Milk Characteristics. Iran J Appl Anim Sci 9, 635-642.
Allagulova CR, Gimalov FR, Shakirova FM, Vakhitov VA (2003) The plant dehydrins: structure and putative functions. Biochemistry (Mascow) 68, 945-951.
Amara I, Zaidi I, Masmoudi K, Ludevid MD et al (2014) Insights into Late Embryogenesis Abundant (LEA) Proteins in Plants: From Structure to the Functions. Am J Plant Sci 5, 3440-3455.
Battaglia M, Covarrubias AA (2013) Late embryogenesis abundant (LEA) proteins in legumes. Front Plant Sci 4, 190.
Cao J, Li X (2014) Identification and phylogenetic analysis of late embryogenesis abundant proteins family in tomato (Solanum lycopersicum). Planta 241, 757–72.
Chen ZQ, Liu Q, Zhu YS, Li YX (2002) Assessment on predicting methods for membrane-protein transmembrane regions, Acta Biochem Biophys Sin 34 (3), 285–290.
Close TJRD (1993) Fenton and F. Moonan “A View of Plant Dehydrins Using Antibodies Specific to the Carboxy Terminal Peptide”. Plant Mol Bio 23 (2), 279-286.
Cuming AC, Lane BG (1979) Protein synthesis in imbibing wheat embryos. Euro Biochem 99, 217–224.
Du D, Zhang Q, Cheng T et al (2013) Genome-wide identification and analysis of late embryogenesis abundant (LEA) genes in Prunus mume. Mol Bio Rep 40, 1937–1946.
Dure L, Crouch M, Harada J et al (1989) Common amino acid sequence domains among the LEA proteins of higher plants. Plant Mol Bio 12, 475–486.
Dure L (1993) Structural Motif in Lea Proteins, In: T. J. Close and E. A. Bray, Eds., Plant Response to Cellular Dehydration during Environmental Stress, Current Topics in Plant Physiology. American Society of Plant Physiologists Rockville 10, 91-103.
Everitt BS, Landau S, Leese M, Stahl D (2011) Cluster analysis (5th edn) John Wiley & Sons, Inc., USA, pp: 95.
Gao J, Lan T (2016) Functional characterization of the late embryogenesis abundant (LEA) protein gene family from Pinus Tabuliformis (Pinaceae) in Escherichia Coli. Science Report 6, 1-10.
Goyal K, Walton LJ, Tunnacliffe A (2005) LEA proteins prevent protein aggregation due to water stress. Biochemistry Journal 388, 151–157.
Hadizadeh M, Mohammadabadi MR, Niazi A et al. (2013) Use of bioinformatics tools to study exon 2 of GDF9 gene in Tali and Beetal goats. Modern Genetics Journal (MGJ) 8 (334), 283-288 (In Persian).
Hadizadeh M, Niazi A, Mohammadabadi MR et al. (2014) Bioinformatics analysis of the BMP15 exon 2 in Tali and Beetal goats. Modern Genetics 9 (1), 117-120 (In Persian).
Hundertmark M, Hincha DK (2008) LEA (Late embryogenesis abundant) proteins and their encoding genes in Arabidopsis thaliana. BMC Genomics 9, 118.
Ingram J, Bartels D (1996) The molecular basis of dehydration tolerance in plants. Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 47, 377 -403.
Krüger C, Berkowitz O, Stephan UW, Hell RA (2002) Metal-binding Member of the Late Embryogenesis Abundant Protein Family Transports Iron in the Phloem of Ricinus communis L. Journal of Biological Chemistry 277, 25062–25069.
Liang Y, Xiong Z, Zheng J et al. (2016) Genome-wide identification, structural analysis and new insights into late embryogenesis abundant (LEA) gene family formation pattern in Brassica napus. Sci Rep 6, 24265.
Magwanga RO, Lu P, Kirungu JN et al (2018) Characterization of the late embryogenesis abundant (LEA) proteins family and their role in drought stress tolerance in upland cotton. BMC Genetics 19, 6.
Mertens J, Aliyu H, Cowan DA (2018) LEA proteins and the evolution of the WHy domain. Appl Environ Microbiology 539, 18.
Mohammadabadi MR, Tohidinejad F (2017) Charachteristics determination of Rheb gene and protein in Raini Cashmere goat. Iran J Appl Anim Sci 7, 289-295.
Olvera-Carrillo Y, Luis RJ, Covarrubias AA (2011) Late embryogenesis abundant proteins: versatile players in the plant adaptation to water limiting environments. Plant Signal Behaviour 6(4), 586–589.
Patil A, Nakamura H (2006) Disordered domains and high surface charge confer hubs with the ability to interact with multiple proteins in interaction networks. FEBS Letter 580, 2041–5.
Righetti PG, Tudor G, Ek K (1981) Isoelectric points and molecular weights of proteins: A new table. J Chromatogr 220, 115-194.
Sasaki K, Christov NK, Tsuda S, Imai R (2014) Identification of a novel LEA protein involved in freezing tolerance in wheat. Plant Cell Physiology 55, 136–47.
Shimizu T, Kanamori Y et al (2010) Desiccation-induced structuralization and glass formation of group 3 late embryogenesis abundant protein model peptides. Biochemistry 49, 1093–1104.
Tolleter D, Hincha DK, Macherel DA (2010) mitochondrial late embryogenesis abundant protein stabilizes model membranes in the dry state. Biochimica et Biophysica Acta Biomembranes 1798, 1926–33.
Zhang JF, Deng XP, Mu XQ (2002) Plant aquaporin. Plant Physiol Commun 38 (1), 88–91. | ||
آمار تعداد مشاهده مقاله: 736 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 504 |